» » » Мышечные белки


Общее количество мышечных белков у млекопитающих, включая людей, превышает количество других белков. Около 40 процентов массы тела здорового взрослого человека весом около 70 килограммов – это мышца, которая состоит из примерно 20 процентов мышечного белка. Таким образом, человеческий организм содержит от 5 до 6 килограммов мышечного белка. Альбуминоподобная фракция этих белков, первоначально называемая миогеном, содержит различные ферменты – фосфорилазу, альдолазу, глицеральдегидфосфатдегидрогеназу и другие. Глобулиновая фракция содержит миозин, сократительный белок, который также встречается в тромбоцитах крови. Подобные сократительные вещества встречаются и в других сократительных структурах, например, в ресничках или жгутиках бактерий и простейших. В отличие от склеропротеинов, сократительные белки растворимы в солевых растворах и восприимчивы к ферментативному расщеплению.

Энергия, необходимая для сокращения мышц, обеспечивается окислением углеводов или липидов. Для этого превращения химического вещества в механическую энергию был использован термин механохимическая реакция. Известно, что молекулярный процесс, лежащий в основе реакции, связан с волокнистыми мышечными белками, пептидными цепями, которые претерпевают изменения в конформации во время сокращения.

Миозин, который можно удалить из свежих мышц, добавив его в охлажденный раствор разбавленного хлорида калия и бикарбоната натрия, нерастворим в воде. Миозин, растворы которого являются высоковязкими, состоит из удлиненной, вероятно, двухцепочечной пептидной цепи, которая свернута на обоих концах таким образом, что образуется терминальная глобула. Длина молекулы составляет приблизительно 160 нанометров, а ее средний диаметр составляет 2,6 нанометра. Эквивалентный вес каждой из двух терминальных глобул составляет приблизительно 30 000, молекулярная масса миозина близка к 500 000. Трипсин расщепляет миозин на крупные фрагменты, называемые меромиозином. Миозин содержит много аминокислот с положительно и отрицательно заряженными боковыми цепями, на них приходится 18 и 16 процентов, соответственно, от общего количества аминокислот. Миозин катализирует гидролитическое расщепление АТФ (аденозинтрифосфат). Меньшим белком со свойствами, подобными свойствам миозина, является тропомиозин. Он имеет молекулярную массу 70 000 и размеры 45 на 2 нанометра. Более 90 процентов его пептидных цепей присутствуют в α-спиральной форме.

Миозин легко сочетается с другим мышечным белком, называемым актином, молекулярная масса которого составляет около 50 000, он образует от 12 до 15 процентов мышечных белков. Актин может существовать в двух формах: один, G-актин, глобулярный; другой, F-актин, является волокнистым. Актомиозин представляет собой сложную молекулу, образованную одной молекулой миозина и одной или двумя молекулами актина. В мышцах филаменты актина и миозина ориентированы параллельно друг другу. Актиновые нити связаны друг с другом продольно тонкой нитью, называемой S нитями. Во время сокращения S-нити сокращаются, так что нити актина скользят друг к другу, мимо миозиновых нитей, что приводит к сокращению мышцы.